在實際提取過程中，不同提取方法之間往往相互結合，可以得到較好的提取效果。采用超高壓處理系統對原料給予高壓處理一段時間，使其組織結構和膠原蛋白的三股螺旋結構發生松弛、變性，便于分離提取。熱水提取法是將原料經過除雜蛋白等前處理之后，在一定條件下直接用熱水浸提已經變性了的膠原蛋白或膠原蛋白水解物，使用的溫度有100℃沸水浴、60-70℃、40-45℃。膠原蛋白的提取一般有三種方法：一是高壓輔助的物理方法；二是用溶劑預處理結合低溫或熱水抽提的化學方法，根據溶劑的不同，可分為熱水浸提法、酸法、堿法、鹽法；三是用酶的生物化學法。一般來說，高壓輔助和熱水抽提針對明膠的提取，而低溫抽提和酶法針對膠原的提取，但其基本原理都是根據膠原蛋白的特性改變蛋白質所在的外界環境，把膠原蛋白從其他蛋白質中分離出來。 膠原蛋白是人體骨骼，尤其是軟骨組織中的重要組成成分。北京魚膠原蛋白原液

    交聯指使膠原分子內部和分子間通過共價健結合提高膠原纖維的張力和穩定性的方法。該法又分為物理方法、化學方法和低溫等離子體法，生物學方法；其中物理方法、化學方法是較常用的交聯改性方法，生物學方法改性膠原蛋白主要在研究有關動物老化的生命現象中涉及，在研制膠原基生物醫學材料中少見報道。[74][127]物理方法通過物理手段對膠原蛋白改性有紫外線照射、重度脫水、λ射線照射和熱交聯等方法。膠原溶液如被紫外線等照射，將在分子間產生交聯，粘度增加，生成凝膠。常用的紫外線交聯膠原膜的方法是將膠原膜放在鋁箔上，距離254nm紫外燈20cm高度，照射1～5h。對紫外線照射的膠原膜進行力學性能和膠原酶試驗表明：交聯膠原膜的萎縮溫度Ts和抗膠原酶解的能力均明顯高于未交聯膠原膜。[128]重度脫水也是膠原蛋白物理改性中常使用的方法，該法是通過脫水導致膠原分子間交聯，從而增加變性溫度，改善膠原的性能。改性后膠原膜生物相容性提高，降低了水溶性，影響了膜與成骨細胞的生物相容性。物理方法改性原蛋白的優點是可避免外源性有毒化學物質進入膠原內，缺點是膠原膜交聯度低，且難以獲得均勻一致的交聯。 河南海參膠原蛋白肽廠家膠原三肽還能夠極有效的滲入角質層，真皮層和頭發根部細胞內。

膠原有三種類型的抗原分子：首先類是膠原肽鏈非螺旋的端肽，在天然和變性膠原中均存在。由于2個不同種類的哺乳動物中間的膠原蛋白，其整個氨基酸序列變化不是很大，而且膠原蛋白的三螺旋區域有高度的進化穩定性，但在非螺旋的末端區域中有很大的變化性，在這區域中幾乎50%以上的氨基酸殘基表現出種屬性變化，大量的研究和生產都集中在如何完全去除端肽，只要去除端肽就認為是安全的。第二類是膠原的三股螺旋的構象，只存在于天然膠原分子中，即位于天然膠原蛋白的三螺旋結構中的抗原決定簇，會在分離和純化過程中暴露出來，尤其是含α1和α2單鏈暴露出的中間端情況下更為明顯。第三類是α-鏈螺旋區的氨基酸順序，只出現在變性膠原中。

    酶法提取是指可溶性膠原和酸溶性膠原被提取后，需用一些蛋白酶，如膠原酶、胃蛋白酶、木瓜蛋白酶和胰凝乳蛋白酶等水解，得到不同的酶促溶性膠原蛋白。所使用的蛋白酶主要分3種：動物蛋白酶（如胰蛋白酶，胃蛋白酶），植物蛋白酶（如木瓜蛋白酶，菠蘿蛋白酶），微生物蛋白酶（如堿性蛋白酶，中性蛋白酶）。在對酶法水解膠原蛋白的研究中，以堿性蛋白酶應用較多。將膠原進行限制性降解，即將末端肽切割下來，由于膠原肽鏈間的共價鍵都是通過分子末端肽里的賴氨酸或羥賴氨酸的相互作用形成的，末端肽被切下后，含三螺旋結構的主體部分可溶于稀有機酸而被提取出來。用酶處理，可以水解掉膠原纖維蛋白的末端肽，提高膠原蛋白的產率；而且還不會破壞膠原蛋白的三股螺旋結構，保持其特性。影響酶提取的因素有很多，如酶濃度、酶與底物的比例、酶解時間、酶解溫度、pH值以及料液比等。在實際操作中，大多數采用酶復合法提取膠原蛋白，較多的是使用胃蛋白酶提取，有機酸多為乙酸。 所以是各國女性較為認可的魚類膠原蛋白。

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