蛋白翻譯后修飾：蛋白質氨基酸序列的特定位置可以與化學基團或者小分子量的蛋白共價結合從而發生蛋白質翻譯后修飾（post-translational modifications，PTMs）。翻譯后修飾是蛋白質生物合成的一個步驟，翻譯后多肽鏈在成為成熟的蛋白質產品之前要經過修飾，PTMs的類型包括磷酸化、乙?；?、糖基化、泛素化和二硫鍵等等，它導致蛋白質組復雜性的大幅增加。對于任何給定的蛋白質，各種各樣的PTMs提供了一種通過改變蛋白質的結構和功能來促進細胞快速變化的方法。PTMs在信號轉導、蛋白質穩定性和周轉率、蛋白質與蛋白質識別和相互作用以及空間定位中起著至關重要的作用。質譜是蛋白質翻譯后修飾檢測的常用技術之一。棕櫚酰化修飾蛋白質組學主要技術

蛋白質磷酸化修飾鑒定方法： Mn2+-Phos-tag SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳：Mn2+-Phos-tag SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳通過連接在丙烯酰胺分子上的雙核金屬（如Mn2+）配合物對磷酸基團的親和，造成磷酸化蛋白遷移的滯留，再將電泳結果轉移到PVDF膜上，用相應蛋白的抗體識別，根據遷移滯留檢測蛋白磷酸化。技術優勢特點：1、無放射危害。2、鑒定不受限于特異性識別蛋白質磷酸化的抗體。3、適用于大規模磷酸化蛋白分析。4、與質譜鑒定兼容，進行更為精細的分析鑒定。貴州蛋白質糖基化修飾組學主要技術乙?；揎棇毎藘绒D錄調控因子的刺激有著非常重要的作用。

蛋白質修飾位點分析：基于LC-MS/MS分析能夠精確測定蛋白質或多肽分子質量這一特性，從而檢測蛋白質或者多肽上位點發生何種修飾。可檢測修飾類型如下： 磷酸化、糖基化、乙酰化、泛素化、丙?；⒍□；?、丙二?；?、戊二酰化、琥珀?；?、單甲基化、二甲基化、三甲基化。1、磷酸化：信號轉導、細胞周期、生長發育機理等；2、糖基化：蛋白質折疊、更新以及免疫應答等；3、乙?；夯虮磉_調控、細胞凋亡、細胞代謝、蛋白質穩定性以及神經退行性的病變等；4、泛素化：細胞周期、細胞凋亡、轉錄調控、DNA修復以及信號轉導等；5、甲基化：染色質結構及轉錄調控等；6、丙?；?/ 丙二?；?/ 戊二?；?/ 琥珀?；褐饕嬖谟诰€粒體和細菌中，與代謝過程密切相關。

翻譯后修飾蛋白組：翻譯后修飾蛋白組分析是指在組學水平上對存在翻譯后修飾的蛋白質進行分析。翻譯后修飾蛋白組是指細胞或組織等整體水平上的翻譯后修飾蛋白。蛋白質的翻譯后修飾（Post Translational Modifications, PTMs）是蛋白質在翻譯中或翻譯后經歷的一個共價加工過程。蛋白翻譯后修飾通過在一個或多個氨基酸殘基上加修飾基團或通過蛋白質水解去基團而改變蛋白質的性質，調節蛋白質的功能。經過翻譯后修飾的蛋白質稱為翻譯后修飾蛋白。目前，已知的蛋白質翻譯后修飾主要包括糖基化、磷酸化、乙?；?、泛素化、二硫鍵配對、甲基化和亞硝基化等等。蛋白質磷酸化修飾組學具有可靠性。

蛋白質-蛋白質相互作用是蛋白質發揮功能的主要機制之一,在DNA損傷修復,自噬和代謝等過程中都扮演著非常重要的角色,蛋白相互作用異常便會導致疾病的發生.在蛋白質的賴氨酸,絲氨酸和蘇氨酸等氨基酸殘基上,可發生甲基化,乙酰化,磷酸化和泛素化等200多種翻譯后修飾,這些修飾通常能改變蛋白質的電性,疏水性和空間結構等屬性,為與之結合的蛋白提供結合的錨定或產生位阻效應,像一把開關在時空上精確調控蛋白質-蛋白質相互作用的發生以及動態變化.結構研究表明,蛋白質之間的相互作用通常由臨近的幾個氨基酸殘基直接結合,替換該區域的氨基酸殘基,通常能破壞結合,使其失去部分功能或酶活性,可以針對性地開發和設計抑制劑,用于疾病的診療。常見的蛋白質翻譯后修飾包括糖基化。山東丙二酰化修飾蛋白質組學質譜鑒定

蛋白質的磷酸化修飾是生物體內重要的共價修飾方式之一。棕櫚?；揎椀鞍踪|組學主要技術

蛋白質磷酸化修飾組學技術：蛋白質的磷酸化修飾是生物體內重要的共價修飾方式之一。磷酸化修飾本身所具有的簡單、靈活、可逆的特性，以及磷酸基團的供體ATP的易得性，使得磷酸化修飾被真核細胞所選擇接受成為一種普遍的調控手段。蛋白質的磷酸化和去磷酸化這一可逆過程，幾乎調節著包括細胞的增殖、發育、分化、細胞骨架調控、細胞凋亡、神經活動、肌肉收縮、新陳代謝發生等生命活動的過程，并且可逆的蛋白質磷酸化是目前所知道的主要的信號轉導方式。目前已經知道有許多人類疾病是由于異常的磷酸化修飾所引起，而有些磷酸化修飾卻是某種疾病所導致的后果。棕櫚?；揎椀鞍踪|組學主要技術

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